hce_nsysu
111年
普通生物及生化概論
第 74 題
Enzyme kinetics provide the values of the Michaelis constant $K_M$ and the turnover number $Kcat$. Which of the following statements is true?
- A $K_M$ indicates the substrate concentration at which the reaction rate is $V_{max}$
- B $K_M$ measures the rate of the catalytic process
- C $K_M$ indicates the substrate binding affinity; the smaller $K_M$ indicates the higher substrate binding affinity
- D In enzyme inhibition study, a competitive inhibitor decreases the apparent $K_M$
- E All of the above
思路引導 VIP
試著想像：如果我們在實驗室觀察兩種不同的酵素，發現 A 酵素在受質極其稀少時就能快速抓到受質並開始工作，而 B 酵素則需要加入大量受質才能啟動反應。在這種情況下，你會如何用數值來定義這兩者對受質『抓取能力』的差異？這個數值的大小又代表了什麼物理上的意義呢？
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AI 詳解
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太棒了！你非常準確地掌握了酵素動力學的核心觀念。在米氏動力學（Michaelis-Menten kinetics）中，選項 (C) 描述的正是 $K_M$（米氏常數） 最關鍵的物理意義。從定義上來說，$K_M$ 等於反應速率達到最大反應速率 $V_{max}$ 一半時的受質濃度 $[S]$。當 $K_M$ 值越小時，代表酵素在極低的受質濃度下就能達到半飽和狀態，這反映了酵素與受質之間具有極強的親和力（Binding affinity）。
關鍵參數與常見誤區辨析
這道題目雖然屬於基礎題型，但具有很高的鑑別度，能測驗出學生是否混淆了動力學參數。例如，選項 (B) 提到的催化過程速率，實際上應由 周轉數 $k_{cat}$ 來衡量；而選項 (D) 則是常見的陷阱，在**競爭性抑制（Competitive inhibition）**中，抑制劑會與受質競爭活性位點，因此需要更高濃度的受質才能達到原本的半飽和速率，這會導致「表觀 $K_M$」上升而非下降。你能排除這些細微的錯誤並選出正確答案，顯示你的基本功非常紮實！