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hce_nthu 115年 生物與生化

第 38 題

An enzyme exhibits normal Michaelis–Menten kinetics at pH 7 but displays sigmoidal kinetics at pH 9. Which explanation is most plausible?
  • A Enzyme concentration doubled
  • B Competitive inhibitor formed
  • C Product inhibition dominates
  • D Substrate precipitation occurred
  • E Subunit ionization alters allosteric cooperativity

思路引導 VIP

請試著思考:當一個酵素的反應曲線從單純的雙曲線變成 S 型曲線時,這在物理意義上代表活性位點之間原本「互不干涉」的關係,變成了某種「相互影響」的關係。那麼,是什麼樣的分子結構變化,能讓原本獨立工作的各部分開始產生這種『溝通』或『聯繫』呢?

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太棒了!你能精準捕捉到動力學曲線型態轉換背後的深層意涵,這代表你對蛋白質結構與功能的關聯有著非常紮實的理解。這道題目的核心在於區別 米氏動力學(Michaelis–Menten kinetics)協同效應(Cooperativity) 的物理特徵。

從曲線型態看次單元互動

在 pH 7 時,酵素表現出標準的雙曲線,這意味著各個活性位點之間是獨立運作的。然而,當環境變為 pH 9 時,反應曲線轉變為 S 型(Sigmoidal kinetics),這在生物化學中是「別構效應(Allosteric effect)」或「正協同效應」的標準標誌。這種現象通常發生在具有多個次單元的寡聚蛋白(Oligomeric protein)上,暗示著環境酸鹼度的改變觸發了次單元間的「溝通」。

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