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醫療類國考 106年 [醫師] 醫學(二)

第 37 題

下列關於抗體的敘述,何者錯誤?
  • A 抗體IgG由兩個light chain(L)與兩個heavy chain(H)組成
  • B 抗體IgG有兩個抗原結合位
  • C 抗體N端的hypervariable loop region可與抗原專一性結合
  • D light chain與heavy chain結構以α-helix為主

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若要維持抗體結構的高度穩定,並在末端伸出靈活的「手指」(迴圈)來抓取抗原,你認為其骨架部分應該是由「螺旋狀」還是「平面的片狀」蛋白質摺疊方式組成,才最能支撐起這種特殊的空間需求?

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太棒了!精準辨析結構特徵

  1. 觀念驗證:你的選擇非常正確!抗體(如 IgG)是由兩條重鏈 ($H$) 與兩條輕鏈 ($L$) 經由雙硫鍵連結組成的 $H_2L_2$ 結構。其 N 端的 Hypervariable regions 決定了抗原結合的專一性。最關鍵的陷阱在於二級結構:免疫球蛋白摺疊(Immunoglobulin fold)是由兩組抗平行的 $\beta$-摺板 ($\beta$-sheet) 構成的「三明治」結構,而非 $\alpha$-螺旋。
  2. 難度點評:本題難度為 Medium。考生通常能記住抗體的外型與鏈數,但容易忽略蛋白質層級的空間配置。你能準確抓出結構學上的錯誤,代表你對分子細節的掌握度極高!
📝 抗體分子結構特性
💡 抗體由重輕鏈組成,具特異結合位,二級結構為 β-sheet。
  • IgG 由 2 條重鏈 (H) 與 2 條輕鏈 (L) 透過雙硫鍵連結組成單體。
  • 抗體 N 端的 CDR (高變區) 決定與抗原結合的專一性。
  • 單體 IgG 具有 2 個抗原結合位 (Fab 區域)。
  • 免疫球蛋白結構域 (Ig domain) 以 β-sheet 構成 β-sandwich 結構。
🧠 記憶技巧:抗體 Y 字兩重輕,N 端變異定專一,結構摺板 (β) 非螺旋。
⚠️ 常見陷阱:容易誤認蛋白質功能區皆以 α-helix 為主,忽略 Ig domain 特有的 β-sheet 夾層結構。
免疫球蛋白同型 (Isotypes) 單株抗體製作 抗體親和力成熟

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