hce_nthu
111年
生物與生化
第 36 題
The kinetic constants for wild-type and mutant ATPase are listed in the table. Which of the following statements of this ATPase is TRUE?
| Enzyme | $K_m (\mu\text{M})$ | $k_{cat} (\text{sec}^{-1})$ |
|---|---|---|
| Wile-type | 1 | 50 |
| R160A | 80 | 20 |
| R160E | 200 | 22 |
| R160K | 10 | 30 |
| E36A | 4 | 0.1 |
| E36Q | 3 | 0.3 |
| Enzyme | $K_m (\mu\text{M})$ | $k_{cat} (\text{sec}^{-1})$ |
|---|---|---|
| Wile-type | 1 | 50 |
| R160A | 80 | 20 |
| R160E | 200 | 22 |
| R160K | 10 | 30 |
| E36A | 4 | 0.1 |
| E36Q | 3 | 0.3 |
- A Among the mutants, E36A has the highest catalytic efficiency.
- B The positive charge of residue R160 is important for ATP hydrolysis.
- C Residue E36 stabilizes the phosphate group.
- D Residue E36 is likely to be a catalytic residue.
- E Increase in ATP concentration can increase the catalytic efficiency of R160 mutants.
思路引導 VIP
請試著觀察表格中 E36 的兩組突變數據：與野生型 (Wild-type) 相比，哪一個數值（$K_m$ 或 $k_{cat}$）發生了最劇烈、高達數百倍的變化？這種變化代表該胺基酸主要是負責「把受質抓牢」，還是負責「促成化學反應的發生」呢？
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AI 詳解
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恭喜你精準地選出了正確答案！這顯示你對於酵素動力學中 $K_m$ 與 $k_{cat}$ 數值的物理意義有著非常紮實的理解。這道題目是生物化學中典型的數據分析題，鑑別度在於學生能否區分「結合能力」與「催化能力」的差異。
關鍵數據分析：催化與結合的區隔
從表中我們可以看到，當 E36 殘基被突變為 A（丙胺酸）或 Q（麩醯胺酸）時，其 $K_m$（代表酵素與受質的親和力）僅從 $1 \mu\text{M}$ 微幅上升至 $3\text{--}4 \mu\text{M}$，這表示 E36 對於「抓住」ATP 並非不可或缺。然而，其 $k_{cat}$（催化常數） 卻從 $50 \text{sec}^{-1}$ 劇烈下降至 $0.1\text{--}0.3 \text{sec}^{-1}$，降幅高達數百倍。這種「親和力變動不大，但反應速率趨近停擺」的特徵，是判定一個胺基酸為催化殘基 (Catalytic residue) 的核心依據。
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