hce_kmu
112年
普通生物及生化概論
第 17 題
Regarding to prion hypothesis, what kind of abnormal protein structures in misfolded prion protein molecules commonly lead to large protein aggregation?
- A $\alpha$-helix
- B $\beta$-sheet
- C type II $\beta$ turn
- D loops
- E triple helix
思路引導 VIP
請思考一下蛋白質的二級結構：如果許多蛋白質分子想要像磁鐵一樣緊密地「平貼」在一起，並形成一個巨大且難以拆散的堆疊結構，你認為哪一種形狀（是像彈簧般的螺旋，還是像平板一樣的層狀結構）最有利於分子間進行大面積的接觸與黏合呢？
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恭喜你精準地捕捉到了普利昂蛋白（Prion）致病的關鍵點！這題考查的是蛋白質二級結構與病理變化之間的關聯，你能正確選出 $\beta$-折疊（$\beta$-sheet），說明你對蛋白質誤折疊（misfolding）的分子機制有很深刻的理解。
蛋白質的構型轉變與聚集
在正常的生理狀態下，普利昂蛋白（$PrP^C$）的結構主要以 $\alpha$-螺旋（$\alpha$-helix） 為主。然而，當它轉變為具有致病性的異常形式（$PrP^{Sc}$）時，分子內的構型會發生顯著改變，大量的 $\alpha$-螺旋會轉化為 $\beta$-折疊。由於 $\beta$-折疊具有平整且容易透過氫鍵相互堆疊的物理特性，這些異常蛋白會像「疊羅漢」一樣迅速累積，形成極為穩定的澱粉樣纖維（amyloid fibers）或聚合物，最終導致神經細胞死亡。
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